Collagène marin type 1 et type 2 : quelles différences et lequel choisir ?

Introduction

Sur les étiquettes, la mention « type I et II » est devenue un argument commercial presque systématique. Elle suggère une couverture complète, comme si additionner deux types de collagène garantissait un effet supérieur. La réalité biologique est plus intéressante, et surtout plus utile pour choisir.

Le type I et le type II ne sont pas deux versions d’une même molécule. Ce sont deux protéines distinctes, produites par des cellules différentes, présentes dans des tissus différents, avec des architectures et des fonctions mécaniques opposées. Et selon la façon dont elles sont transformées, elles agissent sur l’organisme par des mécanismes qui n’ont rien de comparable. Cet article démêle tout ça.

Vingt-huit types de collagène, mais seulement trois qui comptent vraiment

Le corps humain produit vingt-huit types de collagène identifiés. Tous partagent la même signature structurelle : une triple hélice formée de trois chaînes polypeptidiques enroulées, avec une séquence répétée où la glycine occupe une position sur trois, accompagnée de proline et d’hydroxyproline en forte proportion.

Trois types représentent l’immense majorité du collagène corporel. Le type I domine largement, avec environ 90 % du collagène total de l’organisme. Le type II est presque exclusivement cantonné au cartilage. Le type III accompagne systématiquement le type I dans les tissus souples et les vaisseaux. La différence entre ces types ne tient pas à leur composition chimique globale, qui reste proche, mais à la façon dont les fibres s’organisent dans l’espace et aux contraintes mécaniques qu’elles encaissent.

Le collagène de type I : la résistance à la traction

Le type I est le collagène de la structure. On le trouve dans le derme, où il constitue environ 80 % du collagène cutané, dans les os, où il forme la trame organique sur laquelle se déposent les cristaux de phosphate de calcium, dans les tendons et les ligaments, ainsi que dans la cornée et les parois vasculaires.

Sa particularité est architecturale. Les molécules s’assemblent en fibrilles épaisses, alignées de façon très ordonnée et regroupées en faisceaux parallèles. Cette organisation lui confère une résistance à la traction remarquable, comparable en rapport poids sur résistance à celle de l’acier. C’est exactement ce que demande un tendon, qui transmet une force dans un axe unique, ou un derme, qui doit résister à l’étirement.

Il est produit par les fibroblastes de la peau et par les ostéoblastes dans l’os. Sa dégradation avec l’âge explique une part importante du relâchement cutané et de la fragilité osseuse : la synthèse de collagène cutané diminue d’environ 1 % par an à partir de la vingtaine, avec une accélération marquée après la ménopause.

Le collagène de type II : la résistance à la compression

Le type II répond à une contrainte mécanique inverse. Il constitue la charpente du cartilage hyalin, celui qui recouvre les surfaces articulaires, ainsi que du corps vitré de l’œil et des disques intervertébraux. Dans le cartilage, il représente la majorité du poids sec de la matrice.

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Son architecture est très différente. Les fibrilles sont plus fines et surtout organisées en réseau tridimensionnel entrecroisé, pas en faisceaux parallèles. Ce maillage emprisonne des protéoglycanes comme l’agrécane, qui attirent et retiennent l’eau par leurs charges négatives. Le cartilage contient ainsi 70 à 80 % d’eau. C’est ce couple entre un filet de collagène II et un gel hydraté qui permet au cartilage d’encaisser une compression, de se déformer et de reprendre sa forme. Un tissu construit sur des faisceaux parallèles de type I s’écraserait sous la même contrainte.

Le type II est produit exclusivement par les chondrocytes, seules cellules du cartilage, qui n’occupent que 1 à 2 % du volume du tissu. Le cartilage n’étant ni vascularisé ni innervé, son renouvellement se compte en années.

Le type III, l’oublié qui accompagne toujours le type I

Le type III mérite une mention parce qu’il apparaît sur beaucoup d’étiquettes sans explication. Aussi appelé collagène réticulaire, il forme des fibres fines et souples présentes dans les vaisseaux sanguins, les organes internes, l’utérus et la peau jeune.

Il n’existe jamais seul : il est systématiquement co-exprimé avec le type I par les mêmes fibroblastes, dans un ratio qui évolue avec l’âge. La peau d’un nourrisson contient une proportion élevée de type III, remplacée progressivement par du type I plus rigide. C’est pour cette raison qu’un collagène marin extrait de peau de poisson apporte naturellement du type I accompagné d’un peu de type III, sans que cela nécessite un ajout particulier. La mention « type I et III » sur une étiquette décrit donc simplement ce que contient la matière première, elle ne traduit aucune formulation sophistiquée.

D’où vient le collagène marin de chaque type

C’est un point que peu d’articles précisent. Le collagène marin standard provient de la peau, des écailles et des arêtes de poisson, tissus qui contiennent essentiellement du type I. La très grande majorité des collagènes marins vendus sur le marché sont donc des collagènes de type I.

Le type II marin existe, mais il provient d’une autre matière première : le cartilage, notamment le cartilage de raie pêchée sur les côtes atlantiques. Il reste plus rare et plus coûteux à extraire. Le type II le plus documenté sur le plan clinique n’est d’ailleurs pas marin du tout : la référence UC-II est extraite du sternum de poulet. Un consommateur qui cherche spécifiquement du type II doit donc vérifier l’origine annoncée, parce qu’un « collagène marin » sans autre précision est presque toujours du type I.

Hydrolysé ou natif : la distinction qui change tout

Voici le point le plus important de cet article, et celui que le marketing brouille le plus.

Le collagène hydrolysé, qu’il soit de type I ou de type II, a été découpé enzymatiquement en peptides de faible poids moléculaire, généralement autour de 2 000 daltons. Il agit par voie nutritionnelle et par signalisation : les di-peptides et tri-peptides comme la prolyl-hydroxyproline passent dans le sang, fournissent glycine, proline et hydroxyproline aux cellules, et stimulent la synthèse de matrice par les fibroblastes et les chondrocytes. Il se prend en grammes, de 2,5 à 10 g par jour selon l’objectif.

Le collagène de type II non dénaturé fonctionne sur un tout autre principe. Sa triple hélice est préservée intacte par un procédé d’extraction à basse température. Cette structure tridimensionnelle est reconnue au niveau des plaques de Peyer intestinales, ce qui déclenche un mécanisme d’immunomodulation appelé tolérance orale. Il ne sert pas de matière première, il envoie un signal immunitaire. Il se prend en milligrammes, autour de 40 mg par jour.

Un collagène de type II hydrolysé n’est donc pas un collagène de type II natif : l’hydrolyse détruit précisément la structure responsable de l’effet immunitaire. Les deux produits partagent un nom et rien d’autre. C’est la confusion la plus fréquente sur ce marché, et elle explique des attentes déçues chez des consommateurs qui pensent avoir acheté l’un et ont reçu l’autre.

Ce que disent les études pour chaque type

Le collagène de type I hydrolysé dispose du corpus le plus fourni. Sur la peau, une revue de 2019 a compilé onze essais totalisant 805 participants, à des doses de 2,5 à 10 g par jour sur 8 à 24 semaines, avec des améliorations de l’hydratation et de l’élasticité cutanées. Sur les articulations, un essai randomisé multicentrique mené sur 250 personnes atteintes d’arthrose du genou a montré une réduction de la douleur et un gain fonctionnel avec 10 g par jour pendant 6 mois. Les méta-analyses concluent à un effet modeste mais significatif sur les scores WOMAC et EVA.

Le collagène de type II non dénaturé bénéficie de données solides sur une indication précise. L’essai de Lugo et coll., mené sur 191 participants pendant 180 jours, a montré une réduction significative du score WOMAC total avec 40 mg par jour, comparé au placebo et à une association glucosamine plus chondroïtine. Une limite honnête doit être signalée : une part importante de ces travaux a été financée par le fabricant de l’ingrédient, même si plusieurs résultats ont été répliqués par des équipes indépendantes.

Le collagène de type II hydrolysé occupe une position intermédiaire mal documentée. Des travaux in vitro montrent que ses peptides stimulent les chondrocytes, mais le passage de la culture cellulaire au bénéfice clinique chez l’humain reste peu établi. Le type II hydrolysé n’a ni la base de preuves du type I hydrolysé, ni le mécanisme spécifique du type II natif.

Faut-il chercher un produit « type I et II » à tout prix

C’est la conclusion pratique. Un produit qui associe du type I hydrolysé et du type II hydrolysé n’apporte pas la somme des deux mécanismes : il apporte des peptides de collagène, qui délivrent globalement les mêmes acides aminés et les mêmes signaux, quelle que soit leur origine tissulaire. La différence entre les deux à ce stade de transformation est bien plus faible que ce que suggère l’étiquette.

Ce qui compte réellement se résume à trois points. La quantité de peptides par dose journalière, à lire dans le tableau nutritionnel. Le degré d’hydrolyse, avec un intérêt pour les hydrolysats autour de 2 000 daltons. La traçabilité de la matière première, avec analyses de métaux lourds sur un produit d’origine marine. Un type I hydrolysé correctement dosé à 10 g vaut mieux qu’un mélange « types I, II et III » dosé à 1 g, quelle que soit la richesse de l’étiquette.

Chez Nutriforce, les peptides de collagène hydrolysés reposent sur du collagène Peptan produit en Nouvelle-Aquitaine et se dosent librement pour atteindre les fourchettes des essais cliniques. Les gélules de collagène marin délivrent 1 000 mg par jour et conviennent à un apport de fond. Dans les deux cas, l’association avec la vitamine C reste justifiée, puisqu’elle sert de cofacteur aux enzymes qui hydroxylent la proline et la lysine pendant la synthèse de collagène endogène.

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Conclusion

Le type I représente environ 90 % du collagène corporel et structure la peau, les os et les tendons grâce à des fibres parallèles résistantes à la traction. Le type II est propre au cartilage, où son réseau entrecroisé piège l’eau et permet la résistance à la compression. Le collagène marin standard, extrait de peau et d’écailles de poisson, est un collagène de type I. La distinction décisive n’est cependant pas type I contre type II, mais hydrolysé contre non dénaturé : les peptides hydrolysés agissent en grammes par apport de substrat et signalisation cellulaire, le type II natif agit en milligrammes par tolérance orale. Ces deux logiques ne sont pas interchangeables, et un type II hydrolysé ne reproduit pas l’effet d’un type II natif.

Sources

• Ohara H. et al. Comparison of quantity and structures of hydroxyproline-containing peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2007.
• Iwai K. et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2005.
• Bello A.E., Oesser S. Collagen hydrolysate for the treatment of osteoarthritis and other joint disorders. Current Medical Research and Opinion, 2006.
• Kumar S. et al. A double-blind, placebo-controlled, randomised clinical study on the effectiveness of collagen peptide on osteoarthritis. Journal of the Science of Food and Agriculture, 2015.
• Choi F.D. et al. Oral collagen supplementation: a systematic review of dermatological applications. Journal of Drugs in Dermatology, 2019.
• EFSA Panel on Dietetic Products, Nutrition and Allergies. Scientific Opinion on collagen hydrolysate and maintenance of joints. EFSA Journal, 2011.